Que efeitos podem inibir a glicólise

? Glicólise é um processo no qual a glicose é convertida em piruvato ou lactato , dependendo se ela ocorre em condições aeróbicas ou anaeróbicas . O regulamento desta via ocorre em três pontos -chave onde as reações de enzimas envolvidas são irreversíveis . Estes três enzimas são hexoquinase , fosfofrutoquinase e piruvato quinase . A inibição da glicólise é um mecanismo para economizar energia, evitando a quebra do trifosfato de adenosina. Formação de glicose – 6 – fosfato

Hexokinase enzima catalisa o primeiro passo da glicólise , em que a glicose é convertida em glicose – 6 – fosfato . Elevadas concentrações deste produto inibem a actividade da enzima . Quando se acumula , a glicose – 6 – fosfato de glicose compete com o substrato para se ligarem ao local activo da enzima , bem como um outro sítio alostérico . Esta ligação inibe a ação da hexoquinase .

Ação de Glucokinase proteína reguladora

No fígado , a conversão de glicose em glicose -6-fosfato ocorre pela ação de um variante hexoquinase chamado glucoquinase . Ao contrário hexoquinase , glucoquinase não é afectada pela concentração de glicose – 6 – fosfato e , por conseguinte, não se inibiram por ela . A acção de glucoquinase é modulada pela presença de uma proteína denominada proteína reguladora glucoquinase ( GKRP ) . A ligação do GKRP a enzima glucokinase inibe a glicólise no fígado.

Acumulação de ATP

No ciclo glicólise, a reação catalisada pela fosfofrutoquinase é a taxa de passo limitante . Esta enzima catalisa a fosforilação de frutose – 6 – fosfato de ATP para produzir pelo frutose – 1 ,6 – bifosfato . Em condições em que existe uma elevada concentração de ATP , não existe qualquer requisito para a glicólise . Este ATP liga-se a um local alostérico sobre a enzima fosfofrutoquinase e causa uma alteração da sua conformação . Esta mudança conformacional impede a ligação do substrato de frutose – 6 – fosfato e , assim, inibe a actividade da enzima , que por sua vez inibe a glicólise .

Inibição de Piruvato Quinase

enzima piruvato-quinase é o terceiro local de regulação da glicólise . A actividade desta enzima é inibida pela presença de elevadas concentrações de ATP . A presença de alanina que é biosynthesized de piruvato também atua como um fator inibitório. Tanto ATP e alanina vincular a um sítio alostérico da enzima piruvato quinase e levar a uma redução da sua actividade . Quando os níveis de açúcar no sangue cair , a fosforilação da enzima piruvato quinase ocorre, o que faz com que a enzima inativa , inibindo a glicólise .