O Papel das Proteases

proteases são componentes críticos de cada célula viva . Eles quebrar cadeias de proteínas . Há inúmeras razões pelas quais as células que querem destruir as próprias proteínas que produzem , mas proteases realizar muito mais do que simplesmente manter a célula limpo e arrumado. Funções

proteases utilizar as moléculas de água e os resíduos de aminoácido específicos para clivar proteínas de um modo específico do local. As células vivas utilizam proteases de várias maneiras . A primeira função é turnover protéico , onde as proteínas velhas ou danificadas são substituídas e degradada por proteases. A segunda função é o controle de qualidade . Incorrectamente traduzido ou proteínas dobradas são marcadas para a degradação por moléculas de ubiquitina , que sinalizam uma proteína de introduzir o proteassoma , um complexo grande contendo várias proteases . As proteases trabalhar juntos para quebrar as proteínas indesejadas em aminoácidos. A última função de proteases é o processamento de proteína pós- translacional. Ambas as células e os seus invasores , tais como vírus, empregam este mecanismo . O vírus HIV , por exemplo , usa uma protease aspártica de processar as proteínas que são essenciais para a infecção . ( Não surpreendentemente , esta protease é um possível alvo da droga . ) A coagulação do sangue é um outro processo que envolve várias proteases para processar as proteínas necessárias para impedir a fuga de sangue do sistema circulatório .

Tipos

Atualmente, existem seis classes conhecidas de proteases. As serina-proteases e proteases treonina utilizar mecanismos semelhantes envolvendo histidina e ou serina ou treonina , respectivamente . As proteases de cisteína são também similares , mas envolvem um grupo tiol , em vez de um grupo hidroxilo . Proteases aspárticas e proteases glutâmico utilizar um mecanismo completamente diferente , que envolve dois resíduos de ácidos realizando química ácido – base com uma molécula de água para processar proteínas . O último tipo de protease , a família das metaloproteases , usa íons metálicos para coordenar o sítio ativo onde cadeias de aminoácidos estão quebrados.

Especificidade

Proteases geralmente pegará uma cadeia de aminoácidos , antes ou depois de resíduos específicos . Três principais proteases de serina, a tripsina , quimotripsina e elastase , têm diferentes especificidades por causa de diferentes canais nas superfícies principais de proteína para os três sítios activos . Tripsina cliva proteínas depois de lisina ou arginina , porque seu canal é estreito e comprido. Quimotripsina contém mais de uma depressão , a qual pode facilitar a clivagem após , volumosos , aminoácidos aromáticos grandes , tais como o triptofano e tirosina . Elastase tem uma depressão muito menor , o que só pode prender os menores de aminoácidos não-polares , como a glicina, valina e alanina.

Significado

Sem proteases , proteínas indesejadas agregaria juntos e cair para fora da solução , o que é prejudicial para a saúde celular . Além disso , as proteínas que necessitam de proteólise durante o processamento nunca iria atingir a plena maturidade , o que causaria um colapso nas funções celulares .

Considerações

Para os pesquisadores realizam experimentos bioquímicos envolvendo proteínas celulares , proteases pode causar sérias complicações . Quando uma célula é rompido , as proteases são liberadas para a solução , juntamente com proteínas de interesse , e os inibidores da protease tão adequadas devem ser adicionados aos protocolos experimentais para limitar as suas actividades .

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